摘　要: 牛奶之所以需要加热，主要原因是为了保证我们饮奶安全，杀死对人体有害的致病菌；有时还会赋予成品某种性质而实现某种工艺效果。但是加热杀死细菌的原理，是利用热量来改变细菌细胞部分蛋白质的活性而使其致死；因此不可避免地在不同程度上改变了牛奶里的重要营养物质乳蛋白质的活性，即杀菌越彻底，乳蛋白质的变性（denaturalization）也越彻底，这种变性使乳蛋白质的营养价值明显降低。
一　吸收蛋白质的两种方式
　　食物中的蛋白质绝大多数都是分子量在6，000—1，000，000道尔顿或更大的巨大分子，生命体无法直接吸收；摄入后必须先被消化，即被“降解（degradation）”为“小分子”，然后为机体所吸收利用。那么到底需要降解到多大，才能为机体吸收呢？

　　以前人们认为只有一种方式：蛋白质被彻底降解为其组成的最基本单元——分子量在75—250道尔顿的“氨基酸（amino acid）”，然后被吸收，然后由机体自身按照需要，再组合形成各种“肽（peptide）”或其它“蛋白片段（fragment）”；这些片段，或者相互按照某种规律（mRNA）再合成起来，形成“修补”身体器官的大分子蛋白质原材料，或者与某些金属原子、碳水化合物、维生素的活性基团等组合在一起，主要是以“酶（enzyme）”或“激素（hormone）”的形式，参与机体的代谢或其它过程，以满足机体的种种生命活动的不同需求。

　　目前已经发现了共有一百八十多种不同的氨基酸，但参与组成常见蛋白质的仅为二十多种，其中有八种是人体自身无法合成的，称为“人体必需氨基酸（essential amino acids of human body）”；因此营养学家历来强调的是，为了生命的生存和延续，在日常生活中，必须保证蛋白质，尤其是人体自身不能合成的富含八种“必需氨基酸”的食品的充分摄入，是维持生命的基本要求。

　　自Matthews、Silk等学者在上世纪七十年代发现，肠腔中有相当量的二肽和三肽未经降解即被转移的事实后，现在已经被营养学家公认，确实存在着另外一种更高效的吸收蛋白质的方式：蛋白质大分子被降解为数个或数十个氨基酸组成的肽类蛋白质“片段”时，如果这些“片段”正是机体所需要的话，不仅可以被整体吸收，而且吸收的速度比氨基酸更快，还能够直接发挥其特殊的重要生理作用。

　　两种吸收利用蛋白质的方式，存在着明显的差异。上世纪90年代Reeds、Welle 等学者在研究“蛋白质更新循环（protein turnover cycle）”时指出：至少20％的人体基础能量消耗是用于维持整个身体的蛋白质合成的。对“生命的生存和延续”的本质认识，我们在八种“必需氨基酸”的原有基础上，又向前跨出了一大步。

　　二　乳蛋白是“优质蛋白质”

　　像基因一样，各类天然食品中的蛋白质，不仅有其特定的氨基酸组成模式，也都有其组成的“标准片段模式”，带有物种进化的个性烙印。尽管天然食品中的蛋白质，都可以通过第一种方式，被降解到氨基酸后再为人体所利用，但是效率远不如第二种方式。

　　Berseth、Donovan等学者在上世纪九十年代的研究指出，尽管乳类蛋白质中含量较多的蛋白质只有有限的几种，但却含有许多生长因子。乳蛋白质的营养价值之所以远高于其它食品，而受到营养学家高度重视的原因，因为它事实上是哺乳动物生命体所需的种种蛋白质片段集合起来的一个大“倉库”（阜阳假奶粉的要害，不是缺少蛋白质，而是乳蛋白质严重缺乏）。可以认为，乳清蛋白是放在“倉库门口”的片段集合体，酪蛋白是处在“倉库里面”的片断集合体。因此未变性的乳清蛋白的生理功能，在历史上首先被人们所认识，并且在今天的各种高级 “蛋白粉”商品里充当了主要角色；酪蛋白的生理功能正在不断被发掘出来。 

　　今天吸引着许多科技专家正在集中研究的是，如何直接从乳蛋白质里，通过酶解、分离、纯化等技术手段，制备有疗效功能的各种多肽，如助睡眠、降血压、降血糖、降血脂、免疫调节、抗菌素、抗癌等的新课题。在这些多肽中，有的本身就是直接作用物，但更多的是直接作用物的前期物质；值得进一步指出的是，影响人类这些疾病的“蛋白质片断”，一般情况下均以“两性物质”的角色参与生命体内所发生的生化反应，遵循“动态平衡”原理，使反应物和生成物的浓度比保持在一个恒定范围内，即起到一种维持动态平衡的作用，保证生命体处于正常的健康状态。

　　在牛奶中这些有用的“片段”是相互结合在一起，以乳蛋白质的形态存在的，在被降解释放出来之前不表现其独特的生理作用。一般说来，摄入机体后在正常的消化系统里降解是最合适的，因为天然具备各种“最适条件”，其中特定酶的存在是关键。在这种情况下，只要牛奶处理得当，通过第二种高效率方式为人体所利用的效果，是任何其它食品所无法替代的。这是哺乳动物为其生命的代代延续，千百万年物种“进化”自然选择和淘汰的合理结果。

　　三　乳蛋白质变性制约第二种利用方式的进行

　　蛋白质是生命存在的最基本形式，一般认为有着复杂的四级层次结构；其活性，首先取决于组成的一般化学成分，由其一级结构（primary structure ）决定，即带着各自化学基团的许多氨基酸，以“首尾相连”的方式，借共价键构成的蛋白质“氨基酸主干（covalent back bone）”，具体指的是氨基酸的种类、数量和连接顺序。

　　蛋白质的二级结构指的是，主干可能取向的螺旋（helix）、折叠（pleated）或转角（turn）等方式；第三、四级结构则是指，盘踞在主干上的各种化学基团，在包括“氢键（hydrogen bond）”、“盐键(离子键) ”、“范德华力（van der Waals force）”、“疏水效应（hydrophobic interaction）”等相互之间的弱作用力下，平衡后所形成的分子“构造（configuration）”和“构象（conformation）”，即三维空间上的位置分布。

　　微观粒子的外层空间结构，对物质的性质存在着不可忽视的决定性影响。就像在讨论门捷列夫化学元素周期律时那样，“核电荷数”固然很重要，但是对原子的基本性质影响最大的，是其“核外电子的分层分布”。蛋白质的一级结构是形成蛋白质主干的基础，而决定其生物化学性质的，则是分布在主干内、外表层上的各种化学基团的三维空间相对位置。

　　为生命体利用食物而承担降解蛋白质颗粒任务的核心物质，是存在于消化液内的生物催化剂（biological catalyst）——酶。而酶本身，也是一种特殊的蛋白质，其催化作用的发挥，同样也离不开其外层功能基团在空间位置上的排列结构。因为它必需与其作用对象——“底物（substrate）”——食物蛋白质的外层功能团的空间位置分布相“契合镶嵌（induced-fit）”，然后才能起催化作用。

　　所谓蛋白质的“变性（denaturalization）”，指的是在蛋白质的第一级结构不变的情况下，其二、三、四级结构所发生的变化，即蛋白质颗粒内、外表层各种化学基团的三维空间相对位置发生的移位；移位达到一定幅度，特定的酶就无法与其正确“契合镶嵌”，催化作用也就无从谈起了。           

　　因此现代生命科学认为，制约人们高效地采用第二种方式吸收乳蛋白质的主要因素，是由于乳蛋白质的变性；当然变性了的乳蛋白质，依然还是蛋白质，不影响其按照第一种方式被生命体消化吸收。对正常健康人群来说，只不过利用效率大为降低而已；但是对消化器官功能尚未发育完全的婴幼儿、或功能已经弱化的年老体弱者、或患有某些疾病的人群来说，则由于乳蛋白质起不到应有的营养作用，造成无法弥补的损失。我国台湾学者陈文亮、毛仁淡等，则根据他们最近的研究指出，牛乳在過度加热后，此原有之生理功能会完全丧失，因此建議在乳品加工方面改用低温杀菌之方式，避免牛乳過度加热引起变性，如此不僅可由牛乳中得到營養，更可獲得乳中蛋白所提供之功能。

　　至于乳蛋白质经受了特高强度热处理后，除了世人熟知会引起牛奶“色（参见图4）、香、味”变化外，是否会产生有害物质的问题，也有欧美学者在重新评估“梅拉德（maillard）”反应的产物，借助检测分析技术的发展和提高，对其中的含硫化合物、羟甲基糠醛（HMF）、呋喃素（Furosine）等物质提出了质疑（参见图3）。

　　四　乳蛋白质热变性在乳品加工中的表现

　　引起牛奶蛋白质变性的因素，除了受热强度（温度和保温时间的组合）外，还有离子强度、脱水强度、辐射强度等，但对目前的牛奶加工手段来说，加热处理无疑是最主要的。低强度的热处理，引起蛋白质外层空间相对位置的变化可能是可逆的，即变性是可逆的；但是高强度的热处理所引起的变性则肯定是不可逆的（参见图2）。

　　现代奶业科技起源于十九世纪中期，法国学者路易•巴斯德（Louis Pasteur）开创性的研究：一百多年来的奶业加工历史表明，如何对生奶（raw milk ）进行热处理始终是一个两难课题。巴斯德首先提出了60℃/30分“低温长时（LTLT）”鲜奶（fresh milk）热杀菌处理工艺（又称间歇式）；上世纪40年代的重要成果是美国形成了72℃/15秒“高温短时（HTST）”鲜奶热杀菌工艺（又称连续式）；60年代的重要成果是，Morr、Stumbo、Payens等许多学者的努力下，发现了在“温度”和“保温时间”两个因素中，就引发乳蛋白质变性的效果而言，温度的提高比时间的延长更为敏感（参见图1）。其结果之一，形成了70年代的“超高温瞬间灭菌（UHT）”工艺，其结果之二，是为今天国际奶业联合会（IDF）正在组织制定的，温度高于130℃、保温时间短于2秒的“延长保存期（ESL）”鲜奶的工艺，奠定了理论基础（参见表1和2）。

　　事实上，奶业技术人员在从事其它乳制品生产的长期实践中，也遇到了大量与乳蛋白质变性有关的现象，为了结合理解未变性的乳蛋白质的营养价值，现就酸牛奶（yoghurt）和天然奶酪（natural cheese）两种发酵乳制品的凝块（curd）说起。因为食物蛋白质被摄入后开始消化吸收的第一步，在各种消化液的作用下，首先也得成为凝块。

　　酸牛奶形成凝块的机理，是由于乳酸菌发酵牛奶里的乳糖后产生了乳酸，乳蛋白质在环境pH下降变化到蛋白质等电点（isoelectric point, pI）时，沉淀形成凝块。为了改善状态，利用乳清蛋白适当变性然后与k-酪蛋白结合后的性质（这与UHT第一段升温使整个乳蛋白质体系对热稳定性得到提高相类似）。此时乳蛋白质的固有性能不可避免地发生变化，使凝块趋于稳定、乳清不易析出，是其结果之一，这是我们商业化生产酸牛奶时所期望的；从营养学的角度来看，由乳酸菌产生的其它作用也对我们有好处，但是，变性了的乳蛋白质随后在消化酶作用下的降解效果，就不很理想，于是“天然奶酪”的优点就凸现出来了。                                               

　　奶酪形成凝块的机理，与酸牛奶完全不同。当然合适的pH环境也需要，但是乳蛋白质主要是在凝乳酶（rennin）的作用下所形成的沉淀（凝乳酶来源于小牛第四胃的胃粘膜，现在也有其它来源的酶，但是制作奶酪时还只能部分替代凝乳酶）。制造奶酪的牛奶绝对不能过热（一般不超过60℃，有的甚至要求不能加热消毒），以保持乳蛋白质的第四、三级结构上的化学基团空间位置尽可能不发生移位。因为凝乳酶的作用具有高度的专一性，直接作用于乳蛋白质颗粒的若干特定点上，奶温在30℃时，10分左右便发生凝结（clotting）；然后稍稍升温以排出乳清、提高凝结硬度，硬度合适时须及时切块（cutting）；切割时，奶块中的乳清自行开始流出，然后再慢慢升温（cooking），乳清不断排出同时奶块体积收缩。这是制作天然奶酪（natural cheese）的一个关键。一旦牛奶过热乳蛋白质变性，凝乳酶就找不到准确的作用点了，工艺上表现为乳清排放困难（与酸牛奶的制造要求正好相反），将影响后续的“熟化（ripening）”过程，即乳蛋白质的降解；因为质地和风味主要是由降解蛋白决定的；蛋白质难以正常降解，天然奶酪也就做不成了。再制加工奶酪（processed cheese）是以熟化了的天然奶酪为原料再次利用的产品，所有蛋白质及其降解物，重复经受热处理，因此其营养性能也就差远了。

　　由此可见，适度加热牛奶，是保证乳蛋白质大分子准确降解而获得有用蛋白“片段”的一个前提；有人认为UHT乳比巴氏杀菌乳在胃里的凝块柔软和减少了蛋白质过敏（Allergy）的发生几率，但这只是乳蛋白变性的一方面表现，在此同时更重要的另一方面表现，却被他们忽略了：乳蛋白质固有的生理功能丧失了。就像青霉素如果不会引起小部分人过敏的话，那末它对大部分细菌的抑制作用，也就可能没了一样。 
 
欧洲学者在上世纪末的研究，可能代表了在这个领域里的最新趋势。现选取他们对经过八种不同热处理（见表1）后的牛奶成分，运用现代检验技术，从四个方面所作比较研究的情况，介绍如表2；他们关注的对微生物的杀灭效果、引起的蛋白质变性、梅拉德反应产物和颜色变化四个方面，随加热强度变化的走势，分别如图1—4所示：
表1   不同的热处理过程参数（温度和时间）：

No	工 艺 名 称	工 艺 过 程 参 数
1	巴氏奶（HTST）	5℃—16”—72℃—15”—72℃—20”—5℃
2	巴氏奶(ESL)	5℃—18”—75℃—0.2”—133℃—0.5”—133℃—0.2”—75℃—18”—8℃
3	直接法(D-UHT)	5℃—18”—75℃—0.2”—140℃—1”—140℃—0.2”—75℃—18”—8℃
4	不规范的杀菌奶	5℃—18”—85℃—22”—130℃—15”—130℃—30”—25℃
5	间接法灭菌奶(I-UHT)	5℃—18”—75℃—4”—90℃—30”—90℃—15”—110℃—20”—137℃—4”—137℃—13”—127℃—22”—25℃
6	间接法灭菌奶(I-UHT)	5℃—18”—75℃—4”—90℃—30”—90℃—15”—110℃—20”—140℃—1”—140℃—13”—127℃—22”—25℃
7	二次灭菌奶(Retort)	5℃—18”—80℃—60”—120℃—600”—120℃—60”—30℃
8	二次灭菌奶(Retort)	5℃—18”—80℃—60”—120℃—900”—120℃—60”—30℃